与体外稀溶液不同，细胞内拥挤的环境、受限的空间、以及不同类型的相互作用会影响蛋白质的结构以及动力学性质，进而影响蛋白质的功能。因此阐明细胞内蛋白质的结构、动态性质以及相互作用对于理解蛋白质在原位环境下的功能至关重要。然而目前用于细胞内蛋白质结构研究的生理技术均有不同的局限性，核磁共振（NMR）能够提供原子分辨率的信息但是大部分蛋白难以观测到高质量的谱图、荧光技术灵敏度高且具有较好的普适性但是难以提供高分辨率的结构信息等。近年来发展的基于稀土离子Gd³⁺的DEER不仅可以获得蛋白质高分辨率的长程结构限制而且在细胞内稳定、没有背景干扰，非常适于研究细胞内蛋白质的结构性质以及相互作用。

      苏循成课题组与魏兹曼研究所Goldfarb教授合作利用本组发展的高性能顺磁探针通过DEER和NMR技术研究了凋亡抑制蛋白XIAP第一个BIR1结构域同源二聚体在细胞内的结构性质。通过对比不同位点顺磁标记的BIR1二聚体在体外稀溶液、细胞裂解液以及细胞内的DEER数据，研究人员发现BIR1二聚体在细胞内比在体外更易解离。这种去稳定化作用与理论预测正好相反，进一步的研究表明这与二聚体的形状、细胞内较高的离子强度以及潜在的相互作用等因素有关。这些结果进一步表明DEER是研究细胞内蛋白质结构性质以及相互作用的一种强有力技术。该论文发表于Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2020, 117, 20566-20575。